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Proteine (Eiweiße) sind die vielseitigsten Biomoleküle des Lebens. Sie fungieren als Enzyme, Transporter, Strukturbausteine, Signalstoffe und Abwehrmoleküle. Ihre Vielfalt entspringt einer einzigen Bauweise: Sie sind Polymere aus Aminosäuren.
Aminosäuren – die Bausteine
Eine Aminosäure besteht aus einem zentralen Kohlenstoffatom ($\alpha$-C), an das eine Aminogruppe ($\ce{-NH2}$), eine Carboxylgruppe ($\ce{-COOH}$), ein Wasserstoffatom und ein variabler Rest ($R$) gebunden sind. Die allgemeine Formel lautet:
$$\ce{H2N-CH(R)-COOH}$$In der Natur gibt es 20 proteinogene Aminosäuren. Sie unterscheiden sich nur durch ihren $R$-Rest, der hydrophob, hydrophil, geladen oder aromatisch sein kann. Diese Unterschiede bestimmen die spätere Struktur und Funktion des Proteins.
Die Peptidbindung
Aminosäuren verknüpfen sich über Peptidbindungen zu Ketten. Dabei reagiert die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten unter Wasserabspaltung (Kondensation):
$$\ce{H2N-CH(R1)-COOH + H2N-CH(R2)-COOH -> H2N-CH(R1)-CO-NH-CH(R2)-COOH + H2O}$$Eine Kette aus wenigen Aminosäuren heißt Peptid, ab etwa 50 spricht man von einem Protein. Die Abfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Die vier Strukturebenen von Proteinen
| Ebene | Beschreibung | Beispiel |
|---|---|---|
| Primärstruktur | Lineare Abfolge der Aminosäuren | $Met\!-\!Ala\!-\!Ser\!-\!Phe\!-\!...$ |
| Sekundärstruktur | Regelmäßige Faltungsmuster | $\alpha$-Helix, $\beta$-Faltblatt |
| Tertiärstruktur | Dreidimensionale Gesamtfaltung | Räumliche Anordnung aller Seitenketten |
| Quartärstruktur | Zusammenschluss mehrerer Untereinheiten | Hämoglobin (4 Untereinheiten) |
Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den $\ce{C=O}$- und $\ce{N-H}$-Gruppen des Rückgrats stabilisiert. In der $\alpha$-Helix windet sich die Kette spiralig, im $\beta$-Faltblatt liegen Abschnitte parallel oder antiparallel. Die Tertiärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen der Seitenketten: hydrophobe Effekte, Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und Disulfidbrücken ($\ce{-S-S-}$) zwischen Cystein-Resten.
Funktionen von Proteinen
| Funktion | Beispiele |
|---|---|
| Enzyme (Katalyse) | Pepsin, Katalase, DNA-Polymerase |
| Strukturproteine | Kollagen (Haut, Knochen), Keratin (Haare, Nägel) |
| Transportproteine | Hämoglobin ($\ce{O2}$-Transport), Myoglobin |
| Abwehrproteine | Antikörper (Immunglobuline) |
| Regulationsproteine | Insulin, Hormonrezeptoren |
| Motorproteine | Myosin (Muskelkontraktion), Kinesin |
Übungen
Zeichne die allgemeine Struktur einer Aminosäure und markiere die Aminogruppe, die Carboxylgruppe und den $R$-Rest. Erkläre, wie sich die $R$-Reste auf die Wasserlöslichkeit auswirken.
Beschreibe die Bildung einer Peptidbindung zwischen Glycin ($\ce{H2N-CH2-COOH}$) und Alanin ($\ce{H2N-CH(CH3)-COOH}$). Gib die Struktur des entstehenden Dipeptids an und markiere die Peptidbindung.
Ein Protein verliert seine Funktion, wenn es erhitzt wird (Denaturierung). Erkläre auf molekularer Ebene, welche Strukturebenen betroffen sind und warum die Primärstruktur erhalten bleibt.
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Zusammenfassung
- Proteine sind Polymere aus 20 proteinogenen Aminosäuren
- Die Peptidbindung verbindet Aminosäuren durch eine Kondensationsreaktion
- Die Primärstruktur (Aminosäuresequenz) bestimmt alle höheren Strukturebenen
- Sekundärstrukturen ($\alpha$-Helix, $\beta$-Faltblatt) werden durch Wasserstoffbrücken stabilisiert
- Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Faltung, die Quartärstruktur der Zusammenschluss mehrerer Untereinheiten
- Proteine erfüllen vielfältige Funktionen: Katalyse, Transport, Struktur, Abwehr und Regulation